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• 感染症ワクチン開発

論文 【 表示 ／ 非表示 】

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• B subunit of the type 2 Shiga toxin e variant (Stx2e) bundled by a five-stranded α-helical coiled coil protects piglets from porcine edema disease (vol. 61, 127140, 2025)

  Arakawa, T; Uefuji, H; Tamaki, Y; Oogai, S; Arakawa, H

  VACCINE ( Vaccine )  62   127582   2025年08月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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• B subunit of the type 2 Shiga toxin e variant (Stx2e) bundled by a five-stranded α-helical coiled coil protects piglets from porcine edema disease

  Arakawa, T; Uefuji, H; Tamaki, Y; Oogai, S; Arakawa, H

  VACCINE ( Vaccine )  61   127140   2025年08月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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• Shiga toxin type 2 B subunit protects mice against toxin challenge when leashed and bundled by a stable pentameric coiled-coil molecule.

  Yukihiro Tamaki , Tetsuya Harakuni

  Vaccine ( Elsevier )  42 ( 7 ) 1757 - 1767   2024年03月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  Vaccines against Shiga toxin (Stx)-producing Escherichia coli (STEC) have not yet been developed. Two immunologically distinct serotypes of Stx (Stx1 and Stx2) are the main virulence factors of STEC. Thus, blocking their B subunits (StxB) from binding to the cell surface receptor globotriaosylceramide (Gb3) efficiently prevents the action of these toxins. We expressed Stx1B and Stx2B in E. coli inclusion bodies and reassembled them into pentamers by a stepwise dialysis. Stx1B pentamer fully protected mice against Stx1 challenge, but Stx2B pentamer failed to protect mice against Stx2 challenge. To explain those observations, we proposed that the pentamer of Stx2B readily dissociates into its constituent monomers, especially under in vivo conditions, thus being unable to induce pentamer-specific immunity. To increase pentamer stability, we fused the B subunit to a pentameric coiled-coil domain of the cartilage oligomeric matrix protein (COMP). This “five-to-five” fusion hybrid molecule (Stx2B–COMP) was shown to be protective against Stx2 challenge, demonstrating that the Stx2B subunit when leashed and bundled by a rigid pentameric coiled-coil domain mount a pentamer-specific immune response and efficiently neutralize the toxin both in vitro and in vivo. Our data strongly suggest that the Stx2B subunit moiety fluctuates between a pentameric and monomeric state within the fusion protein, which may increase the likelihood of the immune system recognizing the pentameric conformation for toxin neutralization.

• Shiga toxin type 2 B subunit protects mice against toxin challenge when leashed and bundled by a stable pentameric coiled-coil molecule

  Tamaki, Y; Harakuni, T; Arakawa, T

  VACCINE ( Vaccine )  42 ( 7 ) 1757 - 1767   2024年03月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  Vaccines against Shiga toxin (Stx)-producing Escherichia coli (STEC) have not yet been developed. Two immunologically distinct serotypes of Stx (Stx1 and Stx2) are the main virulence factors of STEC. Thus, blocking their B subunits (StxB) from binding to the cell surface receptor globotriaosylceramide (Gb3) efficiently prevents the action of these toxins. We expressed Stx1B and Stx2B in E. coli inclusion bodies and reassembled them into pentamers by a stepwise dialysis. Stx1B pentamer fully protected mice against Stx1 challenge, but Stx2B pentamer failed to protect mice against Stx2 challenge. To explain those observations, we proposed that the pentamer of Stx2B readily dissociates into its constituent monomers, especially under in vivo conditions, thus being unable to induce pentamer-specific immunity. To increase pentamer stability, we fused the B subunit to a pentameric coiled-coil domain of the cartilage oligomeric matrix protein (COMP). This "five-to-five" fusion hybrid molecule (Stx2B-COMP) was shown to be protective against Stx2 challenge, demonstrating that the Stx2B subunit when leashed and bundled by a rigid pentameric coiled-coil domain mount a pentamer-specific immune response and efficiently neutralize the toxin both in vitro and in vivo. Our data strongly suggest that the Stx2B subunit moiety fluctuates between a pentameric and monomeric state within the fusion protein, which may increase the likelihood of the immune system recognizing the pentameric conformation for toxin neutralization.

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    PubMed CiNii Research

• Characterization of the RAGE-binding protein, <i>Strongyloides</i> venestatin, produced by the silkworm-baculovirus expression system

  Tsubokawa, D; Lee, JM; Hatta, T; Mikami, F; Maruyama, H; Arakawa, T; Kusakabe, T; Tsuji, N

  INFECTION GENETICS AND EVOLUTION   75   103964 - 103964   2019年11月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  The receptor for advanced glycation end products (RAGE) recognizes Ca++-binding proteins, such as members of the S100 protein family released by dead or devitalized tissues, and plays an important role in inflammatory responses. We recently identified the Ca++-binding protein, venestatin, secreted from the rodent parasitic nematode, Strongyloides venezuelensis. We herein characterized recombinant venestatin, which is abundantly produced by the silkworm-baculovirus expression system (silkworm-BES), particularly in its interaction with RAGE. Venestatin from silkworm-BES possessed a binding capacity with Ca++ ions and vaccine immunogenicity against S. venezuelensis larvae in mice, which is similar to venestatin produced by the E. coli expression system (EES). Venestatin from silkworm-BES had a higher affinity for human recombinant RAGE than that from EES, and their affinities were Ca++-dependent. RAGE in the mouse lung co-immunoprecipitated with venestatin from silkworm-BES administered intranasally, indicating that it bound endogenous mouse RAGE. The present results suggest that venestatin from silkworm-BES affects RAGE-mediated pathological processes.

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著書 【 表示 ／ 非表示 】

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• 医学の歩み－知っておきたい200 words　現代医学理解のために－

  新川武 ( 担当: 単著 )

  医歯薬出版  2002年03月

• 粘膜免疫－腸は免疫の司令塔－

  清野宏, 石川博通, 名倉宏, 安保徹, 岩永俊彦, 茂呂周, 田原利行, 日比紀文, 河野陽一, 堀口安彦, 内山ふくみ, 名和行文, 高橋一郎, 新川武, 上野川修一 ( 担当: 共著 )

  中山書店  2001年03月

MISC（その他業績・査読無し論文等） 【 表示 ／ 非表示 】

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• カイコ発現系による細菌性毒素を応用した粘膜ワクチン用アジュバントの構築と機能性評価

  村田亜未, 里圭太, 玉城志博, 新川武, 増田亮津, 李在萬, 日下部宜宏, 宮田健

  日本食品科学工学会西日本支部大会講演要旨   2022   2022年

   

  J-GLOBAL

• 鶏の産卵低下症候群(EDS)に対する組換えワクチン抗原の構築とその効果

  原國哲也, 安藤清彦, 坂元隆一, 上藤洋敬, 宮田健, 山崎憲一, 新川武

  日本ワクチン学会学術集会プログラム・抄録集   19th   112   2015年

   

  J-GLOBAL

• Plants are not just passive creatures!

  Arakawa T, Langridge WH

  Nature Medicine ( その他の出版社 )  ( 4 ) 550 - 551   1998年03月

   

  DOI

特許等知的財産 【 表示 ／ 非表示 】

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• ブタサーコウイルス2型VLPワクチン

  特願 PCT/JP2020/024491  (2019年08月20日)

  新川 武, 玉城 志博, 山崎 憲一

• 豚の浮腫病を予防するワクチン

  特願 特願2014-543268  (2013年10月18日)

  特許 特許第6172582号  (1900年01月01日)

  横川 顕治, 脇 貴志, 本田 容子, 上藤 洋敬, 瀬脇 智満, 新川 武, 原國 哲也, 宮田 健

  J-GLOBAL

• 産卵低下症候群(EDS)予防ワクチン

  特願 ■■■  (1900年01月01日)

  特許 特許第6620386号  (2019年11月29日)

  山崎 憲一, 安藤 清彦, 坂元 隆一, 末永 清剛, 新川 武, 上藤 洋敬, 原國 哲也, 宮田 健

  J-GLOBAL

科研費獲得情報 【 表示 ／ 非表示 】

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• VLP構成タンパク質の比率を制御するための技術基盤構築と組換えワクチン開発への応用

  基盤研究(C)

  課題番号: 24K09056

  研究期間: 2024年04月  -  2027年03月 

  代表者: 玉城 志博, 新川 武 

  直接経費: 3,600,000（円）  間接経費: 4,680,000（円）  金額合計: 1,080,000（円）

• VLP構成タンパク質の比率を制御するための技術基盤構築と組換えワクチン開発への応用

  基盤研究(C)

  課題番号: 24K09056

  研究期間: 2024年04月  -  2027年03月 

  代表者: 玉城 志博, 新川 武 

  直接経費: 3,600,000（円）  間接経費: 4,680,000（円）  金額合計: 1,080,000（円）

• T=3正二十面体ウイルス粒子構造を模した分子構築法の開発と感染症ワクチンへの応用

  挑戦的研究(萌芽)

  課題番号: 22K19253

  研究期間: 2022年06月  -  2025年03月 

  代表者: 新川 武, 玉城 志博 

  直接経費: 4,900,000（円）  間接経費: 6,370,000（円）  金額合計: 1,470,000（円）

  　概要を見る

  本研究の目的は、本来3量体構造を取るタンパク質やドメイン構造を粒子状に再構築する技術の確立である。特にウイルス表層抗原には3量体構造を取るものが多く、それらを粒子形成させることで、その免疫原性は飛躍的に向上することが期待できる。この目的を達成するため、三角形分割数 T=3 正二十面体構造を有し、かつshell domain（S ドメイン）と protrusion domain（P ドメイン）が短い柔軟性の高いリンカーで繋がれたベータノダウイルス属に属する神経壊死性ウイルス (Nervous necrosis virus: NNV)の Sドメインを3量体抗原の“分子足場 (Molecular scaffold)”とし、任意の異種抗原を搭載した状態で粒子形成させる技術を確立する。 特にSドメインに3量体形成コイルドコイル分子 (CMP) を融合させた場合、NNV様粒子を形成することが示された。一方、Sドメイン単独では粒子形成しないことも分かった。よって、この結果はPドメインや他の3量体形成ドメインがSドメインの3量体形成の核として機能し、その後、粒子形成することを示唆している。さらにこの結果は、Pドメインを任意の3量体形成ドメインと置き換えても粒子形成可能なことを示している。以上の結果は、Scaffold 法が3量体構造をもつ異種抗原に対し、適応できる可能性を示唆しているといえる。

• T=3正二十面体ウイルス粒子構造を模した分子構築法の開発と感染症ワクチンへの応用

  挑戦的研究(萌芽)

  課題番号: 22K19253

  研究期間: 2022年06月  -  2025年03月 

  代表者: 新川 武, 玉城 志博 

  直接経費: 4,900,000（円）  間接経費: 6,370,000（円）  金額合計: 1,470,000（円）

  　概要を見る

  本研究の目的は、本来3量体構造を取るタンパク質やドメイン構造を粒子状に再構築する技術の確立である。特にウイルス表層抗原には3量体構造を取るものが多く、それらを粒子形成させることで、その免疫原性は飛躍的に向上することが期待できる。この目的を達成するため、三角形分割数 T=3 正二十面体構造を有し、かつshell domain（S ドメイン）と protrusion domain（P ドメイン）が短い柔軟性の高いリンカーで繋がれたベータノダウイルス属に属する神経壊死性ウイルス (Nervous necrosis virus: NNV)の Sドメインを3量体抗原の“分子足場 (Molecular scaffold)”とし、任意の異種抗原を搭載した状態で粒子形成させる技術を確立する。 特にSドメインに3量体形成コイルドコイル分子 (CMP) を融合させた場合、NNV様粒子を形成することが示された。一方、Sドメイン単独では粒子形成しないことも分かった。よって、この結果はPドメインや他の3量体形成ドメインがSドメインの3量体形成の核として機能し、その後、粒子形成することを示唆している。さらにこの結果は、Pドメインを任意の3量体形成ドメインと置き換えても粒子形成可能なことを示している。以上の結果は、Scaffold 法が3量体構造をもつ異種抗原に対し、適応できる可能性を示唆しているといえる。

• ２型志賀毒素B鎖５量体不安定性要因の分子機構解明と第２世代志賀毒素ワクチン開発

  基盤研究(B)

  課題番号: 21H02367

  研究期間: 2021年04月  -  2025年03月 

  代表者: 新川 武, 玉城 志博 

  直接経費: 13,200,000（円）  間接経費: 17,160,000（円）  金額合計: 3,960,000（円）

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その他研究費獲得情報 【 表示 ／ 非表示 】

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• ベトナムにおける長崎大学感染症研究プロジェクト（マラリア制圧のための感染防御機構の解明とワクチン開発に向けた新規ワクチンプラットフォームの構築）

  研究費種類: 財団・社団法人等の民間助成金  参画方法: その他

  研究種別: 受託研究  事業名: -

  研究期間: 2009年04月  -  2010年03月 

  代表者: 渡部　久実  連携研究者: 新川　武  資金配分機関: 支出負担行為担当官文部科学省研究振興局　局　長　磯田　文雄

  直接経費: 1,300,000（円）  間接経費: 390,000（円）  金額合計: 1,690,000（円）

共同研究実施実績 【 表示 ／ 非表示 】

共同研究実施実績 【 表示 ／ 非表示 】

• ワクチンプラットフォーム技術の高度化とその臨床応用に関する研究開発

  研究期間: 2009年07月  -  2010年03月 

  代表者: 新川　武  連携研究者: 宮田　健、只野 昌之  資金配分機関: 株式会社ジェノラックBL　代表取締役　瀬脇　智満

  直接経費: 4,000,000（円）  金額合計: 4,000,000（円）

SDGs 【 表示 ／ 非表示 】

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担当授業科目（学内） 【 表示 ／ 非表示 】

担当授業科目（学内） 【 表示 ／ 非表示 】

学外の社会活動（高大・地域連携等） 【 表示 ／ 非表示 】

学外の社会活動（高大・地域連携等） 【 表示 ／ 非表示 】

• 沖縄地域技術開発支援事業に係る審査委員

  内閣府沖縄総合事務局 

  2025年05月

  -

  2026年03月

• バイオ関連産業振興計画評価委員 / バイオ関連産業拠点整備検討委員会委員

  沖縄県 

  2024年12月

  -

  2026年03月

• 一般財団法人南西地域活性化センター　研究開発プロジェクトリーダー

  一般社団法人南西地域活性化センター 

  2022年06月

  -

  2025年02月

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  研究開発プロジェクトリーダー

  

• 琉球大学認定スタートアップ（㈱ジェクタス・イノベーターズ）代表取締役

  2011年10月

  -

  継続中

• 医療法人おもと会 沖縄リハビリテーション福祉学院非常勤講師

  医療法人おもと会 沖縄リハビリテーション福祉学院 

  2015年10月

  -

  継続中