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• 感染症ワクチン開発

論文 【 表示 ／ 非表示 】

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• Shiga toxin type 2 B subunit protects mice against toxin challenge when leashed and bundled by a stable pentameric coiled-coil molecule.

  Yukihiro Tamaki , Tetsuya Harakuni

  Vaccine ( Elsevier )  42 ( 7 ) 1757 - 1767   2024年03月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  Vaccines against Shiga toxin (Stx)-producing Escherichia coli (STEC) have not yet been developed. Two immunologically distinct serotypes of Stx (Stx1 and Stx2) are the main virulence factors of STEC. Thus, blocking their B subunits (StxB) from binding to the cell surface receptor globotriaosylceramide (Gb3) efficiently prevents the action of these toxins. We expressed Stx1B and Stx2B in E. coli inclusion bodies and reassembled them into pentamers by a stepwise dialysis. Stx1B pentamer fully protected mice against Stx1 challenge, but Stx2B pentamer failed to protect mice against Stx2 challenge. To explain those observations, we proposed that the pentamer of Stx2B readily dissociates into its constituent monomers, especially under in vivo conditions, thus being unable to induce pentamer-specific immunity. To increase pentamer stability, we fused the B subunit to a pentameric coiled-coil domain of the cartilage oligomeric matrix protein (COMP). This “five-to-five” fusion hybrid molecule (Stx2B–COMP) was shown to be protective against Stx2 challenge, demonstrating that the Stx2B subunit when leashed and bundled by a rigid pentameric coiled-coil domain mount a pentamer-specific immune response and efficiently neutralize the toxin both in vitro and in vivo. Our data strongly suggest that the Stx2B subunit moiety fluctuates between a pentameric and monomeric state within the fusion protein, which may increase the likelihood of the immune system recognizing the pentameric conformation for toxin neutralization.

• Characterization of the RAGE-binding protein, <i>Strongyloides</i> venestatin, produced by the silkworm-baculovirus expression system

  Tsubokawa, D; Lee, JM; Hatta, T; Mikami, F; Maruyama, H; Arakawa, T; Kusakabe, T; Tsuji, N

  INFECTION GENETICS AND EVOLUTION   75   103964 - 103964   2019年11月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  The receptor for advanced glycation end products (RAGE) recognizes Ca++-binding proteins, such as members of the S100 protein family released by dead or devitalized tissues, and plays an important role in inflammatory responses. We recently identified the Ca++-binding protein, venestatin, secreted from the rodent parasitic nematode, Strongyloides venezuelensis. We herein characterized recombinant venestatin, which is abundantly produced by the silkworm-baculovirus expression system (silkworm-BES), particularly in its interaction with RAGE. Venestatin from silkworm-BES possessed a binding capacity with Ca++ ions and vaccine immunogenicity against S. venezuelensis larvae in mice, which is similar to venestatin produced by the E. coli expression system (EES). Venestatin from silkworm-BES had a higher affinity for human recombinant RAGE than that from EES, and their affinities were Ca++-dependent. RAGE in the mouse lung co-immunoprecipitated with venestatin from silkworm-BES administered intranasally, indicating that it bound endogenous mouse RAGE. The present results suggest that venestatin from silkworm-BES affects RAGE-mediated pathological processes.

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• CD11 c-specific bio-nanocapsule enhances vaccine immunogenicity by targeting immune cells

  Matsuo, H; Somiya, M; Iijima, M; Arakawa, T; Kuroda, S

  JOURNAL OF NANOBIOTECHNOLOGY ( Journal of Nanobiotechnology )  16 ( 1 ) 59   2018年08月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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• Fiber knob domain lacking the shaft sequence but fused to a coiled coil is a candidate subunit vaccine against egg-drop syndrome

  Harakuni, T; Andoh, K; Sakamoto, R; Tamaki, Y; Miyata, T; Uefuji, H; Yamazaki, K; Arakawa, T

  VACCINE ( ELSEVIER SCI LTD )  34 ( 27 ) 3184 - 3190   2016年06月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  Egg-drop syndrome (EDS) virus is an avian adenovirus that causes a sudden drop in egg production and in the quality of the eggs when it infects chickens, leading to substantial economic losses in the poultry industry. Inactivated EDS vaccines produced in embryonated duck eggs or cell culture systems are available for the prophylaxis of EDS. However, recombinant subunit vaccines that are efficacious and inexpensive are a desirable alternative. In this study, we engineered chimeric fusion proteins in which the trimeric fiber knob domain lacking the triple beta-spiral motif in the fiber shaft region was genetically fused to trimeric coiled coils, such as those of the engineered form of the GCN4 leucine zipper peptide or chicken cartilage matrix protein (CMP). The fusion proteins were expressed predominantly as soluble trimeric proteins in Escherichia coli at levels of 15-80 mg/L of bacterial culture. The single immunization of chickens with the purified fusion proteins, at a dose equivalent to 10 mu g of the knob moiety, elicited serum antibodies with high hemagglutination inhibition (HI) activities, similar to those induced by an inactivated EDS vaccine. A dose-response analysis indicated that a single immunization with as little as 1 mu g of the knob moiety of the CMP-knob fusion protein was as effective as the inactivated vaccine in inducing antibodies with HI activity. The immunization of laying hens had no apparent adverse effects on egg production and effectively prevented clinical symptoms of EDS when the. chickens were challenged with pathogenic EDS virus. This study demonstrates that the knob domain lacking the shaft sequence but fused to a trimeric coiled coil is a promising candidate subunit vaccine for the prophylaxis of EDS in chickens. (C) 2016 Elsevier Ltd. All rights reserved.

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• Cholera toxin B subunit pentamer reassembled from <i>Escherichia coli</i> inclusion bodies for use in vaccination

  Tamaki, Y; Harakuni, T; Yamaguchi, R; Miyata, T; Arakawa, T

  VACCINE ( Vaccine )  34 ( 10 ) 1268 - 1274   2016年03月 [ 査読有り ]

  掲載種別: 研究論文（学術雑誌）

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  The cholera toxin B subunit (CTB) is secreted in its pentameric form from Escherichia coli if its leader peptide is replaced with one of E. coli origin. However, the secretion of the pentamer is generally severely impaired when the molecule is mutated or fused to a foreign peptide. Therefore, we attempted to regenerate pentameric CTB from the inclusion bodies (IBs) of E. coli. Stepwise dialysis of the IBs solubilized in guanidine hydrochloride predominantly generated soluble high-molecular-mass (HMM) aggregates and only a small fraction of pentamer. Three methods to reassemble homogeneous pentameric molecules were evaluated: (i) using a pentameric coiled-coil fusion partner, expecting it to function as an assembly core; (ii) optimizing the protein concentration during refolding; and (iii) eliminating contaminants before refolding. Coiled-coil fusion had some effect, but substantial amounts of HMM aggregates were still generated. Varying the protein concentration from 0.05 mg/mL to 5 mg/mL had almost no effect. In contrast, eliminating the contaminants before refolding had a robust effect, and only the pentamer was regenerated, with no detectable HMM aggregates. Surprisingly, the protein concentration at refolding was up to 5 mg/mL when the contaminants were removed, with no adverse effects on refolding. The regenerated pentamer was indistinguishable in its biochemical and immunological characteristics from CTB secreted from E. coli or choleragenoid from Vibrio cholerae. This study provides a simple but very efficient strategy for pentamerizing CTB with a highly homogeneous molecular conformation, with which it may be feasible to engineer CTB derivatives and CTB fusion antigens. (C) 2016 Elsevier Ltd. All rights reserved.

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著書 【 表示 ／ 非表示 】

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• 医学の歩み－知っておきたい200 words　現代医学理解のために－

  新川武 ( 担当: 単著 )

  医歯薬出版  2002年03月

• 粘膜免疫－腸は免疫の司令塔－

  清野宏, 石川博通, 名倉宏, 安保徹, 岩永俊彦, 茂呂周, 田原利行, 日比紀文, 河野陽一, 堀口安彦, 内山ふくみ, 名和行文, 高橋一郎, 新川武, 上野川修一 ( 担当: 共著 )

  中山書店  2001年03月

MISC（その他業績・査読無し論文等） 【 表示 ／ 非表示 】

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• 鶏の産卵低下症候群(EDS)に対する組換えワクチン抗原の構築とその効果

  原國哲也, 安藤清彦, 坂元隆一, 上藤洋敬, 宮田健, 山崎憲一, 新川武

  日本ワクチン学会学術集会プログラム・抄録集   19th   112   2015年

   

  J-GLOBAL

• Plants are not just passive creatures!

  Arakawa T, Langridge WH

  Nature Medicine ( その他の出版社 )  ( 4 ) 550 - 551   1998年03月

   

  DOI

特許等知的財産 【 表示 ／ 非表示 】

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• ブタサーコウイルス2型VLPワクチン

  特願 PCT/JP2020/024491  (2019年08月20日)

  新川 武, 玉城 志博, 山崎 憲一

• 豚の浮腫病を予防するワクチン

  特願 特願2014-543268  (2013年10月18日)

  特許 特許第6172582号  (1900年01月01日)

  横川 顕治, 脇 貴志, 本田 容子, 上藤 洋敬, 瀬脇 智満, 新川 武, 原國 哲也, 宮田 健

  J-GLOBAL

• 産卵低下症候群(EDS)予防ワクチン

  特願 ■■■  (1900年01月01日)

  特許 特許第6620386号  (2019年11月29日)

  山崎 憲一, 安藤 清彦, 坂元 隆一, 末永 清剛, 新川 武, 上藤 洋敬, 原國 哲也, 宮田 健

  J-GLOBAL

科研費獲得情報 【 表示 ／ 非表示 】

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• ２型志賀毒素B鎖５量体不安定性要因の分子機構解明と第２世代志賀毒素ワクチン開発

  基盤研究(B)

  課題番号: 21H02367

  研究期間: 2021年04月  -  2025年03月 

  代表者: 新川 武, 玉城 志博 

  直接経費: 13,200,000（円）  間接経費: 17,160,000（円）  金額合計: 3,960,000（円）

• 魚病ウイルスVLPワクチン開発とそれを足場としたワクチン分子設計の技術基盤構築

  基盤研究(C)

  課題番号: 21K05728

  研究期間: 2021年04月  -  2024年03月 

  代表者: 玉城 志博, 新川 武 

  直接経費: 3,200,000（円）  間接経費: 4,160,000（円）  金額合計: 960,000（円）

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  魚病ウイルス（特許申請前につきウイルス名は秘匿としています）に対し、大腸菌発現によるウイルス様粒子（Virus-like particles: VLPs）ワクチンを開発する。 現行の魚病ワクチンの多くは不活化ワクチンであり、ウイルスを株化細胞等で増殖させ、ホルマリン等で不活化するため高価になりがちである。しかし、我々が開発中のVLPsワクチンは、大腸菌発現系で大量に製造可能なため、製造コストを大幅に抑えることができ、これまでコスト的な問題で適応が難しかった多くの魚類ウイルス感染症や海外での使用拡大も可能となる。 本年度は、構築方法を確立した大腸菌発現VLPs抗原の簡易的かつ純度の高い精製法を検討した。限外ろ過やポリエチレングリコール（PEG）沈殿法などを用いて検討した結果、分子量カットオフ（MWCO）値の大きな透析膜を利用した透析法が最も効率的に精製できることが分かった。次に、よりVLPs抗原の発現レベルを向上させるため、VLPs抗原に分子改変を施した。その結果、同条件で大腸菌発現させたところ、その発現レベルは改変前と比べて優位に向上した。よって、今後VLPs抗原および分子改変VLPs抗原の両方を用いてVLPsワクチンとしての効果検証を進める。また、前記VLPs抗原の分子構造的特性に着目し、本来VLPs形成が困難な他の魚病ウイルスに対し、VLPsを模倣した粒子状構造（「疑似ウイルス様粒子（Pseudovirus-like particles: PVLPs）」）の開発に着手し、種々の分子設計を施したコンストラクトを作製した。

• サイトカイン発現住血原虫の開発研究

  挑戦的研究(萌芽)

  課題番号: 18K19258

  研究期間: 2018年06月  -  2020年03月 

  代表者: 河津 信一郎, 麻田 正仁, 新川 武, 山岸 潤也 

  直接経費: 4,800,000（円）  間接経費: 6,240,000（円）  金額合計: 1,440,000（円）

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  本研究では、ウシに不顕性感染する赤血球寄生性の住血原虫にインターフェロン等のサイトカインを分泌性あるいは細胞表在性のタンパク質として発現させ、ウイルス・細菌・寄生虫といった病原体の種類に応じて宿主動物の免疫系を抗原非特異的に自在に制御することで、これら病原体による慢性消耗性感染症による被害を軽減する技術を開発することを目的とする。各種サイトカインを既知の分泌タンパク質や原虫細胞表層発現タンパク質との融合タンパク質として発現するバベシア原虫株を目的で、原虫ゲノムをCRISPR/Cas9系で編集する実験系を確立した。このCRISPR/Cas9系を応用して、spherical body protein 3 (SBP3)へのタグの付加やthioredoxine peroxidase 1 (tpx-1)遺伝子への点変異の導入に成功した。関連の論文も既に投稿済みで、現在掲載に向けて修正中である。

• 豚の大腸菌感染症トキソイドワクチン開発とその発展的技術基盤構築

  基盤研究(C)

  課題番号: 18K05976

  研究期間: 2018年04月  -  2021年03月 

  代表者: 新川 武, 玉城 志博 

  直接経費: 3,400,000（円）  間接経費: 4,420,000（円）  金額合計: 1,020,000（円）

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  本研究事業「豚の大腸菌感染症トキソイドワクチン開発とその発展的技術基盤構築」では、毒素原性大腸菌が産生する易熱性腸管毒素（LT）を中和可能な組換えタンパク質性ワクチンの開発を進めており、特にLTのB鎖５量体タンパク質を標的としている。しかし、LTBは、類似の毒素であるコレラ毒素（CT）のB鎖（CTB）と比べ、大腸菌での発現効率が低く、かつ、封入体からの巻き戻し（タンパク質リフォールディング）も困難であることが分かっている。 <BR> よって、本事業では再現性試験も含め、以下の３項目について検証を進めている。（１）LTBは大腸菌からの分泌発現効率が悪く、かつ、他の抗原との融合分子として発現させようとした場合、さらに効率が低下することを実証する。（２）LTBはCTBと比較し、封入体からの巻き戻しが困難であることを実証する（再現性試験の実施）。（３）上記（１）と（２）の現象は、LTBとその結束分子であるcartilage oligomeric matrix protein（COMP）との融合化によっても特段改善されることはないことを実証する。 <BR> 上記３点はこれまでの本研究事業で実施してきた実験結果から概ね実証されたと考えており、その代替法（解決法）としてLTBと比べ、タンパク質レベルで約80%の相同性を有するCTBを利用することが考えられるが、LTBとCTBとでは、各々特異的なエピトープの存在が知られており、LTのワクチン標的抗原にはLTBを用いることが理想的であると考えている。よって、LTBの代替分子としてCTBを用いることは技術的に可能ではあるが、理想的にはLTBに分子改変を施すことにより、より効果的な抗LTワクチンを設計することが重要であると考えている。

• 腸管毒素原性大腸菌不活化ワクチン開発のためのトキソイド及び定着因子抗原の開発

  基盤研究(C)

  課題番号: 15K08428

  研究期間: 2015年04月  -  2018年03月 

  代表者: 新川　武  研究分担者: 原國 哲也 琉球大学, 熱帯生物圏研究センター, 研究員 (60593598) 玉城 志博 琉球大学, 熱帯生物圏研究センター, 研究員 (00720822)

  直接経費: 3,700,000（円）  間接経費: 1,110,000（円）  金額合計: 4,810,000（円）

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その他研究費獲得情報 【 表示 ／ 非表示 】

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• ベトナムにおける長崎大学感染症研究プロジェクト（マラリア制圧のための感染防御機構の解明とワクチン開発に向けた新規ワクチンプラットフォームの構築）

  研究費種類: 財団・社団法人等の民間助成金  参画方法: その他

  研究種別: 受託研究  事業名: -

  研究期間: 2009年04月  -  2010年03月 

  代表者: 渡部　久実  連携研究者: 新川　武  資金配分機関: 支出負担行為担当官文部科学省研究振興局　局　長　磯田　文雄

  直接経費: 1,300,000（円）  間接経費: 390,000（円）  金額合計: 1,690,000（円）

共同研究実施実績 【 表示 ／ 非表示 】

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• ワクチンプラットフォーム技術の高度化とその臨床応用に関する研究開発

  研究期間: 2009年07月  -  2010年03月 

  代表者: 新川　武  連携研究者: 宮田　健、只野 昌之  資金配分機関: 株式会社ジェノラックBL　代表取締役　瀬脇　智満

  直接経費: 4,000,000（円）  金額合計: 4,000,000（円）

SDGs 【 表示 ／ 非表示 】

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担当授業科目（学内） 【 表示 ／ 非表示 】

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学外の社会活動（高大・地域連携等） 【 表示 ／ 非表示 】

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• 一般財団法人南西地域活性化センター　研究開発プロジェクトリーダー

  一般社団法人南西地域活性化センター 

  2022年06月

  -

  継続中

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  研究開発プロジェクトリーダー

  

• 琉球大学認定スタートアップ（㈱ジェクタス・イノベーターズ）代表取締役社長

  2011年10月

  -

  継続中

• 科学技術週間展示会（沖縄県庁１階ロビー）

  沖縄県科学技術振興課  科学技術週間展示会（県庁１階ロビー） 

  2024年04月

  　

  　

• 沖縄地域知的財産戦略本部委員（琉球大学委員）

  内閣府沖縄総合事務局 

  2023年04月

  -

  継続中

• 医療法人おもと会 沖縄リハビリテーション福祉学院非常勤講師

  医療法人おもと会 沖縄リハビリテーション福祉学院 

  2015年10月

  -

  継続中